Electronic structure of the α-amino acids of proteins

Abstract

The method of molecular orbitals of quantum chemistry has been used, in the approximation developed by Del Re, for the study of the distribution of the electronic charges in the α-amino acids of proteins, in their neutral, dipolar, cationic and anionic forms. The results of the calculation are correlated with the chemical shifts observed in nuclear magnetic resonance, in different solvents. A satisfactory over-all parallelism can be observed between the proton shifts (δH) and the σ-electronic charges of the hydrogens (QH), as well as between the shifts and the charges of the neighbouring carbons (QC). The results may be best presented by the general equation: δH = − AQC − BQH + C, the method of least squares leading to the values A = 9.92, B = 133.93 and C = 9.67 for data relating to alkaline and acidic solutions. This indicates in agreement with general theory, that the contribution of QC to the proton chemical shift is much smaller than that of 0. La méthode des orbitales moléculaires a été utilisée, dans l'approximation développée par Del Re, à l'étude de la distribution des charges électroniques dans les acides α-aminés des protéines et cela dans leurs formes neutres et leurs différentes formes ionisées. Les résultats du calcul sont mis en corrélation avec les déplacements chimiques observés en résonance nucléaire magnétique dans différents solvants. Un parallélisme général assez satisfaisant est obtenu entre les valeurs des déplacements chimiques (δH) et celles des charges électroniques sur les hydrogènes (QH) ou celles des carbones porteurs de ces hydrogènes (QC). Les résultats peuvent être représentés par l'équation générale δH = − AQC − BQH + C, la méthode des moindres carrés conduisant aux valeurs A = 9,92, B = 133,93, C = 9,67 pour les données relatives aux solutions alkalines et acides. Ce résultat montre qu-en accord avec la théorie générale la contribution de QH à la valeur du déplacement chimique est plus importante que celle de QC.